Welcher Puffer Tris oder EPPS ist passend, damit Folinphenolmethode Protein ermittelt?

Der Pufferbereich von Tris beträgt ca. 6-8, was für die meisten biochemischen Experimente geeignet ist, insbesondere für die damit verbundenen Forschungsversuche mit Proteinen und Nukleinsäuren.EPPS-PufferDas Forschungsexperiment ist teurer als Tris, also welches ist für die Folin-Phenol-Methode geeignet, um Protein-Experimente zu erkennen?

Die Folin-Phenol-Reagenzmethode ist eine allgemein verwendete Grundmethode zur Bestimmung der Proteinkonzentration und wurde im Bereich der Biochemie weit verbreitet.EPPS (HEPPS) wird üblicherweise als Puffer für die Folinphenolmethode zur Bestimmung des Proteingehalts verwendet., anstatt Tris Puffer zu verwenden.

Buffer Tris und EPPS werden zur Bestimmung des Proteingehalts verwendet.

Das Farbprinzip der Folin-Phenol-Methode zur Bestimmung des Proteingehalts ist dasselbe wie bei der Biuret-Methode (bei der Ermittlung von Biuret/Biuret kann jedoch kein EPPS verwendet werden).Der Unterschied besteht darin, dass das zweite Reagenz, das Folin-Phenol-Reagenz, hinzugefügt wird, um die Farbmenge zu erhöhen und so die Empfindlichkeit der Proteindetektion zu verbessern.Der Vorteil der Folin-Phenol-Methode für den Proteinanteil besteht darin, dass sie eine hohe Empfindlichkeit aufweist und viel empfindlicher ist als die Biuret-Methode.Natürlich hat es auch einige Nachteile, dass es lange dauert, die Standardkurve ist nicht gerade, die Spezifität ist schlecht, und es gibt mehr Störstoffe.

Jede Gruppe, die die Biuretreaktion beeinträchtigt, wie -CO-NH2, -CH2-NH2, CS-NH2 und Tris-Puffer, Saccharose, Ammoniumsulfat und Sulfhydrylverbindungen,kann die Folin-Phenol-Reaktion beeinträchtigen und die letztere wesentlich stärker beeinflussen.Außerdem stören Phenole und Zitronensäure diese Reaktion.

Das Reagenzmittel Folin-Phenol besteht aus zwei Reagenzstoffen, wobei das erste Reagenzmittel aus Natriumcarbonat, Natriumhydroxid, Kupfersulfat und Kaliumnatriumtartrat besteht.Die Peptidbindung im Protein reagiert unter alkalischen Bedingungen mit der Kalium-Natrium-Kupftartratlösung und bildet einen lila-roten KomplexDas zweite Reagenz besteht aus Phosphomolybdinsäure, Phosphotungsäure, Schwefelsäure, Brom usw. Unter alkalischen Bedingungen wird das Reagenz in einemDieses Reagenzium wird leicht durch die Phenolgruppe von Tyrosin im Protein reduziert und erzeugt eine blaue Reaktion.Diese Methode eignet sich auch zur Bestimmung des Tyrosin- und Tryptophangehalts.Der Messbereich dieser Methode beträgt 25-250 μg Protein..

Zusammenfassend kann gesagt werden, dass der Vorteil der Folin-Phenol-Methode zur Bestimmung des Proteingehalts eine hohe Empfindlichkeit ist, aber der Nachteil besteht darin, dass sie lange dauert und beeinträchtigt.Tris kann auch Störungen verursachen.Desheng produziert beide.biologische Puffer, nicht um zu sagen, welches besser ist, sondern um für verschiedene Versuchsstudien geeignet zu sein.