Cholesterin-Esterase-Enzympräparat-kosmetischer Grad CAS KEIN 9026-00-0

Cholesterinesterase katalysiert die Hydrolyse von Sterinestern in ihre Teilsterine und in Fettsäuren. Das Enzym wird hauptsächlich im Pankreas gefunden, aber ist in anderen Geweben auch ermittelt worden. Gallensalze, wie cholate und seine Paronyme, werden, um das Enzym in seiner gebürtigen polymerischen Form zu stabilisieren angefordert und es vor proteolytischer Hydrolyse im Darm zu schützen (Vahouny und Treadwell 1968). Cholesterinesterase findet klinische Anwendungen in der Bestimmung des Serumcholesterins (Allain et al. 1974).

Geschichte:

Während der frühen 1900s wurden die enzymatisch katalysierte Synthese und die Hydrolyse von Cholesterinestern in Anwesenheit bestimmter Gewebe beobachtet und beschrieben (Kondo 1910, Schultz 1912, Cytronberg 1912, Gardner und Lander 1913, Mueller 1916, Träger 1916, Nomura 1924, Shope 1928, Nedswedski 1935, Klein 1939, Sperry 1935 und Sperry und Stoyanoff 1937).

Im Jahre 1949 und 1950, wurden zwei Papiere als Teil einer umfangreichen Untersuchung über Cholesterinesterase veröffentlicht. Diese Forschung beschrieb eine Methode für grobes Enzympräparat, das auf die Bedeutung von stabilen Emulsionen des Cholesterins und der Cholesterinester für Tätigkeit sich konzentrierte (Yamamoto et al. 1949 und Schwellen und Treadwell 1950). Während der fünfziger Jahre wurden die Cholesterinesterase des Serums und die vielen anderen Gewebe studiert (Korzenovsky 1960). Im Jahre 1957 studierten Hernandez und Chaikoff die Eigenschaften der pankreatischen Cholesterinesterase speziell und planten eine schnelle Trübungsmethode für enzymatische Tätigkeitsschätzung (Hernandez und Chaikoff 1957).

In den sechziger Jahren studierte Vahouny et al. Methoden für das Schützen der Cholesterinesterase vor proteolytischer Inaktivierung (Vahouny et al. 1964). Diese Studie, die mit der bekannten Wechselbeziehung zwischen Herz-Kreislauf-Erkrankung und hohem Serumcholesterin verbunden wurde (Schlüssel 1980 und Goldstein und Brown 2003) führte zu die Entwicklung von Gesamtserumcholesterin-Bestimmungsmethoden unter Verwendung der Cholesterinesterase (Allain et al. 1974).

Im Jahre 1989 ordnete Kyger et al. einen cDNA Klon der pankreatischen Cholesterinrinderesterase der Reihe nach. Im Jahre 1994 stellte die Studie des Marksteins „4S“ dar dass zum ersten Mal die, die LDL-Niveaus durch den Gebrauch der Statin senkt, Herzinfarkte verhindern und das Leben ausdehnen könnte (Goldstein und Brown 2003). Mit solchen Behandlungsmöglichkeiten, die und dem Bedarf an der Prüfung des Gesamtcholesterins im Serum drastisch steigt verfügbar sind, hat Cholesterinesterase gewordenes der weit verbreitetsten Enzyme in den klinischen Labors (MacLachlan 2000).

Besonderheit:

Cholesterinesterase wird in den Azinuszellen des Pankreas synthetisiert, gespeichert in den Zymogenkörnchen und abgesondert als Komponente des pankreatischen Safts in das Lumen des Dünndarms (Labow und al.1983). Cholesterinesterase hydrolysiert eine breite Palette von Estersubstraten einschließlich Cholesterylester, acylglycerides, Phospholipide (Brockerhoff und Jensen 1974), retinyl Ester (Fredrikzon et al. 1978), Vitaminester und Phenyl- Ester (Rudd und Brockman 1984). Das Enzym ist auch gefunden worden, um amidase Tätigkeit (Hui et al. 1993) zu haben. Das Enzym ist als biochemischer Katalysator wegen seiner Fähigkeit, transacylation Reaktionen in einer wasser-begrenzten Umwelt (nützlich Gallo et al. 1977, Kazlauskas 1989 und Feaster et al. 1996) zu katalysieren.

Molekulare Eigenschaften:

Das Gen, das Cholesterinesterase in den Schweinen (lipA) verschlüsselt ist auf Chromosom 14 (GEN-Identifikation: 100142668). Das LIPA-Gen wird im Menschen, Schimpanse, Hund, Kuh, Maus, Ratte, Huhn, zebrafish, Fruchtfliege, Moskito, C.-elegans, S.-pombe konserviert, S. cerevisiae, E.-gossypii, M.-grisea, N.-cassa, A.-thaliana und Reis.

Zusammensetzung:

Cholesterinesterase ist ein Glucoproteid, das in Anwesenheit der Salzgesamtheiten zu einem hexamer (Hyun et al. 1971). Cholesterinesterase gehört der Alpha-/Beta-hydrolasefaltenfamilie (Ollis et al. 1992 und Cygler et al. 1993). Die meisten Mitglieder dieser Familie sind Esterasen und Sekundär- und tertiäre Eigenschaften des Anteiles. Fast alle benutzen einen katalytischen Mechanismus der Serinesterase, der dem der Serinproteasen (Kraut 1977) ähnelt.

Protein-Zugangsnummer: NP_001116606

Molekulargewicht:

• Monomere: kDa 65 (Hyun et al. 1971)
• Monomere: kDa 43,3 (theoretisch)
• Hexamer: kDa 400 (Hyun et al. 1971)

Optimaler pH:

• Für Esterifizierung 6.1-6.2 (Vahouny und Treadwell 1968)
• Für Hydrolyse 6.6-7.0 (Vahouny und Treadwell 1968)

Isoelektrischer Punkt:

• 7,91 (theoretisch)

Löschungs-Koeffizient:

• 86.680 cm^-1 M^-1 (theoretisch)
• E_1%,280 = 20,01 (theoretisch)

Aktive Standort-Rückstände:

• Serin (S194)
• Histidin (H435)
• Aspartat (D320)

Aktivatoren:

• Gallensalze
• Cholate (Vahouny et al. 1964)
• Glykocholat (Vahouny et al. 1964)
• Taurocholate (Vahouny et al. 1964)

Hemmnisse:

• PMSF und Pchlorquecksilberbenzoat (Hyun et al. 1971 und Vahouny et al. 1964)
• Diisopropyl-fluorophosphate (Momsen und Brockman 1976)
• Hektogramm²⁺, AG ⁺ und Ionenreinigungsmittel
• Aryl- Carbaminate (Feaster et al. 1996)

Anwendungen:

• Bestimmung des Cholesterins im Serum und im Plasma, mit Cholesterinoxydase oder Peroxydase
• Synthese von optisch aktiven Alkoholen und von Carbonsäuren (über Esterhydrolyse, -esterifizierung oder -umesterung)